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Micron Document

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<p>Das <b>TIM-Fass</b> (engl. <i>TIM barrel</i>, auch als <b>α/β-Fass</b><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> oder <b>(β/α)<sub>8</sub>-Fass</b><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> bekannt) ist in der <a href="Biochemie" title="Biochemie">Biochemie</a> und <a href="Molekularbiologie" title="Molekularbiologie">Molekularbiologie</a> eine konservierte <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Proteinfaltung</a>, die aus acht <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a> und acht parallelen <a href="%CE%92-Faltblatt#Struktur" title="Β-Faltblatt">β-Strängen</a> besteht, die sich entlang des <a href="Backbone_(Biochemie)" title="Backbone (Biochemie)">Peptidrückgrats</a> abwechseln. Die Struktur ist nach <a href="Triosephosphatisomerase" title="Triosephosphatisomerase">Triosephosphatisomerase</a>, einem konservierten Stoffwechselenzym, benannt. TIM-Fässer sind eine der häufigsten Proteinfaltungen. Eines der Merkmale unter den Mitgliedern dieser Klasse von Proteinen ist, dass, obwohl sie alle die gleiche Faltung in ihrer <a href="Terti%C3%A4rstruktur" title="Tertiärstruktur">Tertiärstruktur</a> aufweisen, zwischen ihnen nur eine sehr geringe Sequenzähnlichkeit bestehe. Mindestens 15 verschiedene Enzymfamilien verwenden das TIM-Fass, um die geeignete Geometrie des <a href="Aktives_Zentrum" title="Aktives Zentrum">aktiven Zentrums</a> zu generieren, und zwar immer am <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i>-terminalen</a> Ende der acht parallelen β-Stränge des Fasses.

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur_und_Zusammensetzung">Struktur und Zusammensetzung</h2></div>

<p>TIM-Fässer werden als <a href="Protein-Faltungsklasse#α/β" title="Protein-Faltungsklasse">α/β-Proteinfaltungen</a> angesehen, da sie ein alternierendes Muster von α-Helices und β-Strängen in einer einzelnen <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Domäne</a> enthalten. In einem TIM-Fass bilden die Helices und Stränge (normalerweise jeweils 8) eine Art „Zylinderspule“, die sich in Form eines „Donuts“, der topologisch als <a href="Toroid" title="Toroid">Toroid</a> bezeichnet wird, krümmt und so sich selbst schließt. Die parallelen β-Stränge bilden die Innenwand des „Donuts“, während die α-Helices die Außenwand des „Donuts“ bilden. Jeder β-Strang ist durch eine lange rechtsgängige Schleife mit dem nächsten benachbarten Strang verbunden, wobei die Schleife eine der α-Helices enthält. Man kann sich auch vorstellen, dass das TIM-Fass aus 8 überlappenden rechtshändigen β-α-β-Supersekundärstrukturen besteht.<sup id="cite_ref-Struktur_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-Struktur-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Der Kern des Proteins ist eng gepackt, hauptsächlich mit sperrigen hydrophoben Aminosäureresten, obwohl ein paar <a href="Glycin" title="Glycin">Glycine</a> benötigt werden, damit das stark eingeschränkte Zentrum der ungefähr 8 Wiederholungen zusammenpassen kann. Die Wechselwirkungen zwischen den Strängen und Helices werden auch von der Hydrophobizität dominiert und die verzweigten aliphatischen Reste <a href="Valin" title="Valin">Valin</a>, <a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> und <a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> machen etwa 40 % der Gesamtreste in den β-Strängen aus.<sup id="cite_ref-Struktur_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-Struktur-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei vielen TIM-Proteinen sind die katalytische Stelle und die <a href="%CE%92-Fass" title="Β-Fass">β-Fasskomponenten</a> starrer als die helikalen Teile, deren Positionen bei bestimmten Proteinen häufig variieren können.<sup id="cite_ref-PMID27015412_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID27015412-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ein ideales 4-fach symmetrisches TIM-Fass-Enzym wurde von der <a href="Rosetta%40home" title="Rosetta@home">Rosetta@home</a>-Gruppe mithilfe von verschiedenen Berechnungsmethoden entwickelt.<sup id="cite_ref-PMID26595462_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID26595462-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Schleifen-Regionen">Schleifen-Regionen</h2></div>

<p>Von den ungefähr 200 Resten, die erforderlich sind, um ein TIM-Fass vollständig zu bilden, werden ungefähr 160 als strukturell äquivalent zwischen verschiedenen Proteinen angesehen, die diese Faltung teilen. Die verbleibenden Reste befinden sich auf den Schleifenregionen, die die Helices und Stränge verbinden.

</p><p>Die Schleifen am <i>C</i>-terminalen Ende der Stränge neigen dazu, das aktive Zentrum zu enthalten, was ein Grund dafür ist, dass diese Faltung häufig stattfindet. Die zur Aufrechterhaltung der Struktur erforderlichen Reste und die Reste, welche die enzymatische Katalyse bewirken, gehören größtenteils zu verschiedenen Untergruppen.<sup id="cite_ref-PMID19233201_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID19233201-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Schleifen können in der Tat so lang sein, dass sie andere Proteindomänen enthalten. Kürzlich wurde gezeigt, dass katalytische Schleifen zwischen verschiedenen TIM-Fass-Enzymen als halbautonome Einheiten funktioneller Gruppen ausgetauscht werden können.<sup id="cite_ref-PMID21635898_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID21635898-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. 4. Auflage. John Wiley & Sons, 2011, ISBN 978-0-470-91745-9, 8. Three-Dimensional Structures of Proteins, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>252</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abookitem&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:TIM-Fass&rft.atitle=8.+Three-Dimensional+Structures+of+Proteins&rft.au=Donald+Voet%2C+Judith+G.+Voet&rft.btitle=Biochemistry&rft.date=2011&rft.edition=4&rft.genre=bookitem&rft.isbn=9780470917459&rft.pages=252&rft.pub=John+Wiley+%26+Sons" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">D. Mehta, T. Satyanarayana: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Bacterial and Archaeal α-Amylases: Diversity and Amelioration of the Desirable Characteristics for Industrial Applications</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Frontiers in Microbiology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7</span>, 2016, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>9</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3389/fmicb.2016.01129">10.3389/fmicb.2016.01129</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:TIM-Fass&rft.atitle=Bacterial+and+Archaeal+%CE%B1-Amylases%3A+Diversity+and+Amelioration+of+the+Desirable+Characteristics+for+Industrial+Applications&rft.au=D.+Mehta%2C+T.+Satyanarayana&rft.btitle=Frontiers+in+Microbiology&rft.date=2016&rft.doi=10.3389%2Ffmicb.2016.01129&rft.genre=book&rft.pages=9&rft.volume=7" style="display:none"> </span></span>

</li>

C. Branden, J. Tooze: <cite style="font-style:italic">Introduction to Protein Structure</cite>. 2. Auflage. Garland Publishing, New York 1999, ISBN 978-0-8153-2305-1, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>47–50</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:TIM-Fass&rft.au=C.+Branden%2C+J.+Tooze&rft.btitle=Introduction+to+Protein+Structure&rft.date=1999&rft.edition=2&rft.genre=book&rft.isbn=9780815323051&rft.pages=47-50&rft.place=New+York&rft.pub=Garland+Publishing" style="display:none"> </span></span>

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<li id="cite_note-PMID27015412-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID27015412_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">S. P. Tiwari, N. Reuter: <i>Similarity in Shape Dictates Signature Intrinsic Dynamics Despite No Functional Conservation in TIM Barrel Enzymes.</i> In: <i>PLoS Computational Biology.</i> Band 12, Nummer 3, März 2016, S. e1004834, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004834">10.1371/journal.pcbi.1004834</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27015412?dopt=Abstract">PMID 27015412</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4807811/">PMC 4807811</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID26595462-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID26595462_5-0">↑</a></span> <span class="reference-text">P. S. Huang, K. Feldmeier, F. Parmeggiani, D. A. Velasco, B. Höcker, D. Baker: <i>De novo design of a four-fold symmetric TIM-barrel protein with atomic-level accuracy.</i> In: <i>Nature chemical biology.</i> Band 12, Nummer 1, Januar 2016, S. 29–34, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nchembio.1966">10.1038/nchembio.1966</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26595462?dopt=Abstract">PMID 26595462</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4684731/">PMC 4684731</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID19233201-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID19233201_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Ochoa-Leyva, X. Soberón, F. Sánchez, M. Argüello, G. Montero-Morán, G. Saab-Rincón: <i>Protein design through systematic catalytic loop exchange in the (beta/alpha)8 fold.</i> In: <i>Journal of molecular biology.</i> Band 387, Nummer 4, April 2009, S. 949–964, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jmb.2009.02.022">10.1016/j.jmb.2009.02.022</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19233201?dopt=Abstract">PMID 19233201</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID21635898-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID21635898_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Ochoa-Leyva, F. Barona-Gómez, G. Saab-Rincón, K. Verdel-Aranda, F. Sánchez, X. Soberón: <i>Exploring the Structure-Function Loop Adaptability of a (β/α)(8)-Barrel Enzyme through Loop Swapping and Hinge Variability.</i> In: <i>Journal of molecular biology.</i> Band 411, Nummer 1, August 2011, S. 143–157, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.05.027">10.1016/j.jmb.2011.05.027</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21635898?dopt=Abstract">PMID 21635898</a>.</span>

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